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1. La néoglucogenèse se produit dans le foie afin de produire du glucose à partir du glycogène ou de composés non
glucidiques.
Vrai
Faux
2. L’agar-agar est un polymère non ramifié de galactose, avec des liaisons β (1,4).
Vrai
Faux
3. Le bilan de la glycolyse est de 2 ATP/glucose.
Vrai
Faux
4. Si la fonction 𝑂𝐻 est à droite, on aura un ose de la série dextrogyre.
Vrai
Faux
5. On trouve les liaisons 𝑁 − 𝑔𝑙𝑦𝑐𝑜𝑠𝑖𝑑𝑖𝑞𝑢𝑒𝑠 sur les 𝑎𝑠𝑝𝑎𝑟𝑡𝑎𝑡𝑒𝑠.
Vrai
Faux
6. Le 𝑔𝑎𝑙𝑎𝑐𝑡𝑜𝑠𝑒 est un épimère du glucide C en 𝐶3.
Vrai
Faux
7. L’ℎé𝑝𝑎𝑟𝑖𝑛𝑒 possède une activité coagulante par activation de l’𝑎𝑛𝑡𝑖𝑡ℎ𝑟𝑜𝑚𝑏𝑖𝑛𝑒 qui à son tour inhibe l’activation de
la 𝑡ℎ𝑟𝑜𝑚𝑏𝑖𝑛𝑒.
Vrai
Faux
8. La glycolyse se passe en 2 phases : une phase d’investissement (réactions 1 à 5) et une phase de remboursement
(réactions 6 à 10).
Vrai
Faux
9. Le système GLUT (glucose transporter) permet un transport actif contre le gradient de concentration.
Vrai
Faux
10. La 𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑘𝑖𝑛𝑎𝑠𝑒 est inhibée par le 𝐺6𝑃 (𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑠𝑒 − 6 − 𝑝ℎ𝑜𝑠𝑝ℎ𝑎𝑡𝑒).
Vrai
Faux
11. La protéine kinase A intervient dans les réactions de phosphorylation de la glycogène synthase mais également de
la phosphorylase kinase
Vrai
Faux
12. Dans les cellules exprimant GLUT 2, l’entrée du glucose est tout de suite maximale et si la glycémie augmente,
ces cellules sont insensibles à cette augmentation.
Vrai
Faux
13. Seuls les monosaccharides sont absorbés par l’épithélium intestinal.
Vrai
Faux
14. L’𝑎𝑚𝑖𝑑𝑜𝑛 est une substance de réserve énergétique chez l’animal.
Vrai
Faux
15. Le muscle squelettique stocke du glycogène qu’il peut dégrader en glucose en fonction des besoins.
Vrai
Faux
16. L’enzyme qui hydrolyse le tréhalose est plus ou moins active en fonction des sujets.
Vrai
Faux
17. On distingue deux types de polysaccharides : les homoglycanes et les hétéroglycanes.
Vrai
Faux
18. La phosphorylation du 𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑠𝑒 en 𝐺1𝑃 par la 𝑔𝑙𝑢𝑐𝑜𝑘𝑖𝑛𝑎𝑠𝑒 de l’hépatocyte initie la glycogénogenèse
Vrai
Faux
19. Le 𝑙𝑎𝑐𝑡𝑎𝑡𝑒 peut être transformé en 𝑝𝑦𝑟𝑢𝑣𝑎𝑡𝑒 grâce à une 𝐿𝐷𝐻 hépatique.
Vrai
Faux
20. La formule brute générale des monosaccharides est 𝐶𝑛(𝐻2𝑂).
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